Фибриллярный белок – коллаген является основным компонентом соединительной ткани и самым распространённым белком у млекопитающих. В их теле он составляет от 25 до 45% всех белков.
Коллаген составляет основу соединительной ткани организма (сухожилие, кость, хрящ, дерма и т. п.) и обеспечивает её прочность и эластичность. Коллаген обнаружен только у многоклеточных животных и отсутствует у растений, бактерий, вирусов, простейших и грибов.
Поиски на молекулярном уровне
Учёные долгое время не могли понять молекулярное строение коллагена. Первое доказательство того, что коллаген имеет постоянное строение на молекулярном уровне, было представлено в середине 1930-х годов. С того времени много выдающихся учёных, включая Нобелевских лауреатов, таких как Фрэнсис Крик, Лайнус Полинг, Александр Рич, Ада Йонат, Хелен Берман, Вилеайнур Рамачандран, работали над строением мономера коллагена.
Несколько противоречащих друг другу моделей дали дорогу для создания троично-спиральной модели, объяснившей четвертичное строение молекулы коллагена.
Значение коллагена
Во многом старение кожи объясняются именно тем, что с возрастом синтез и метаболизм коллагена снижаются. Начиная с 25-30 лет каждый год тело начинает терять 1-2% этого важного белка. К возрасту 35 лет организму может не хватать до 15% коллагена, а к 45 годам — до 30%! Проще говоря – чем старше человек, тем меньше в его теле коллагена.
Постепенно обновление межклеточного вещества дермы замедляется, а клетки начинают терять влагу. В следствии чего появляются морщины, растяжки, кожа становится сухой. Страдают и мышечная ткань, и внутренние органы. В итоге наблюдается общий упадок сил, пропадает желание к активному образу жизни. В последствии наступает и снижение иммунитета.
Естественные источники коллагена и его использование
Естественным образом человеческий организм получает коллаген в процессе питания. Он в достаточно больших количествах содержится во всех животных источниках белка — в молоке, яйцах, мясе животных и в рыбе. Однако, с возрастом, как говорилось выше, организм постепенно теряет способность этот коллаген усваивать.
Продуктом денатурации коллагена является желатин. Температура денатурации макромолекулы коллагена близка к температуре фибриллогенеза.
С точки зрения питания, коллаген и желатин являются белками низкого качества, так как они не содержат всех незаменимых аминокислот, необходимых человеку. Производители основанных на коллагене пищевых добавок утверждают, что их продукты могут улучшить качество кожи и ногтей, а также здоровье суставов. Предлагаемые сегодня на рынке гидролизаты коллагена позиционируют как источник свободных аминокислот. Эти добавки не всегда способны удовлетворить потребности человека в свободных аминокислотах, так как эти продукты не содержат готовые к усвоению аминокислоты, а являются лишь частично «переваренными» экстрактами суставных тканей млекопитающих, птиц или обитателей моря. Наиболее качественными источниками аминокислот считают препараты, содержащие так называемые «свободные аминокислоты», практически готовые к усвоению. Организму не нужно тратить пищеварительные ферменты, время и энергию на их переваривание и они способны в кратчайшие сроки поступить в кровь и, будучи доставленными ею к местам, нуждающимся в дополнительном синтезе коллагена, включаются в его формирование.
Значительно более обоснованным представляется использование коллагена в составе косметических средств. Здесь он выполняет задачи по:
Образованию воздухопроницаемого, влагоудерживающего слоя на поверхности кожи, обладающего пластифицирующими (разглаживающими) свойствами, со свойствами влажного компресса;
Продлению действия экстрактов, масел и др. в составе косметических композиций;
Приданию блеска волосам, создания коллагенового (защитного) слоя на их поверхности.
Медицинские аспекты
Нарушения синтеза коллагена в организме лежат в основе целого ряда наследственных заболеваний, характерным проявлением которых является повреждение связочного аппарата, хрящей, костной системы, наличие пороков сердечных клапанов. Болезни, вызванные дефектами при биосинтезе коллагена, в том числе так называемые коллагенозы, возникают из-за множества причин. Это может быть из-за мутации в гене, кодирующем аминокислотную последовательность ферментов, продуцирующих коллаген, приводящей к изменению формы коллагеновой молекулы, или ошибки в посттранстляционной модификации коллагена. Также болезни могут быть вызваны недостатком или «неправильной работой» ферментов, вовлеченных в биосинтез коллагена. При приобретённых болезнях, таких как цинга, восстановление баланса ферментов до нормального может привести к полному излечению.
Практически любая генная мутация ведёт к утрате или изменению функций коллагена, что, в свою очередь, отражается на свойствах тканей и органов. Большинство болезней, вызванных мутациями в «коллагеновых» генах, являются доминантными.
Научные исследования
В 2005 году учёным удалось выделить коллаген из сохранившихся мягких тканей тираннозавра и использовать его химический состав как очередное доказательство родства динозавров с современными птицами.
Но значимость коллагена такими исследованиями не ограничивается. Обнаруживаются новые и новые возможности использования этих фибриллярных белков. И растет спрос на их применение в различных отраслях как связанных с воздействием на организм человека, так и не имеющим к нему непосредственного отношения.
В связи с относительной новизной темы, одни источники утверждают, что в настоящее время описано 28 типов коллагена, другие указывают только на 19 типов. Они отличаются друг от друга по аминокислотной последовательности, а также по степени модификации. Более 90% всего коллагена высших организмов приходится на коллагены I, II,III и IV типов.